Chapitre 4 – Maturation et Transport des constituants de la cellule
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| partir de l’ADN génomique et qui va se fixer sur la membrane externe de la mitochondrie pour jouer son rôle de récepteur) dans la membrane externe, qui permettent le passage diffus de protéine quasi-libre. - Ces porines (non structurées) sont prises en charges par des protéines chaperons qui vont former un complexe avec une autre protéine. Ce complexe va replier la porine et lui donner la structure finale de récepteur membranaire externe de la mitochondrie. Les Divers complexes permettant le passage de protéine à travers la membrane interne - Complexe TIM : Présente une hélice alpha hydrophobe dans la membrane externe. - Complexe TOM : Fonctionne avec le complexe TIM. On a 3 types de complexes TOM. - OXA : Il est impliqué dans l’assemblage des oxydases (protéines qui sont impliquées dans la chaine respiratoire.) 5.3 - Passage du Cytosol vers la Matrice : Majorité des cas - La Protéine se fixe au complexe TOM (sur la membrane externe) par son peptide signal. La protéine fixée est prise en charge par une Translocase qui va l’amener vers le complexe TIM 23 de la membrane interne et passer à travers la membrane interne. - Le clivage de la séquence signal se fait dans la matrice de la mitochondrie. 5.4 - Passage du Cytosol vers l’espace inter-membranaire. - Passage dans le complexe TOM - Passage du peptide signal UNIQUEMENT dans le complexe TIM 23 car la protéine contient une séquence « Stop transfer » - On a une coupure de ce peptide signal et le reste de la protéine reste accrochée entre les deux membranes mitochondriales. - Il y a un autre cas de figure pour les protéines synthétisées par la mitochondrie qui veulent passer dans l’espace inter-membranaire. Ce deuxième cas de figure implique que la séquence de signalisation n’est pas une séquence d’arrêt (« Stop transfer ») mais une séquence de reconnaissance du complexe OXA. - Quand le peptide signale est clivé, on a une deuxième séquence signale qui est reconnue par le complexe OXA qui va fixer la protéine. - Il se peut que la protéine, ancrée dans la membrane, soit débarrassé de son ancrage. On trouve donc au final, une protéine soluble dans l’espace inter-membranaire. 5.5 - Transport des canaux de la membrane interne. - On remarque qu’il existe des protéines spécifiques de la membrane interne qui vont jouer un rôle de transporteur (canaux) au sein de la matrice interne de la Mitochondrie, mais elles vont être codées par des gènes de l’ADN génomique. - Après passage des protéines par TOM, ces protéines vont se fixer à des protéines chaperonnes, qui vont, à l’aide d’un complexe TIM 22 (et pas TIM 23), transformer la protéine et donner sa structure de canaux de la membrane interne. - La séquence signale des protéines « canaux » n’est PAS en N-terminale. C) Transport dans les Peroxysomes (ou corpuscules.) 1 - Introduction - Définition : Les peroxysomes sont des organites qui utilisent le Dioxygène pour oxyder des molécules organiques. Ils contiennent des enzymes qui produisent le peroxyde d’hydrogène et d’autre qui le dégradent. 2 – Ce qui se passe dans les Peroxysome. - Les Peroxydes n’ont qu’une simple membrane relativement imperméable. Il faut donc un transport pour passer de part et d’autre de la membrane. - Les ROS (Reactive Oxygen Species) sont des molécules réactives qui sont capables de faire des dommages dans la cellule (par cette production de Peroxyde d’Hydrogène.) Il faut donc des moyens de dégradation de ces peroxydes ! - Cependant, ces peroxydes ne sont pas que des dangers potentiels. On a des enzymes qui sont très présentes dans les peroxysomes. Ces enzymes sont sites essentiels d’utilisation de l’oxygène, comme ceux présents dans la mitochondrie, où il y a la Réaction d’Oxydation avec le Dioxygène et de Peroxydation avec H2O. - Les enzymes présentent dans les peroxysomes sont la Catalase et de l’Urate-Cyclase : RH2 + O2 R+ + H2O2. - Peroxydation : H2O2 + R’H2 2H2O + O2 2H2O2 2H2O + O2 - Réactions de détoxification quantitativement importantes dans le doie et le rns. - Ces oxydations se font sur des groupements Phényles , Acide Formique, Formaldéhyde et éthanol . L’éthanol est oxydé en acétyl-Aldhéyde (25%) - La production d‘Acétyl -CoA se fait dans la mitochondrie généralement mais peut se faire dans les peroxysomes. - Dans les peroxysomes, dans les Cellules de Schwann, on a fabrication des Plasmalogènes qui sont des phospholipides particuliers qui sont abondants dans les gaines de Myéline. - Le peptide signal d’adressage vers les Peroxysomes est très simple : « S-K-L » - PTS1 (Majorité des cas) - Localisé en C-terminale. - PTS2 : Localisé dans la partie N terminale. - Consommation d’ATP pour le transport. - Syndrôme de Zellweiger : Maladie Héréditaire mortelle dans laquelle un défaut d’importation des protéines dans les Peroxysomes. - Le peptide signal d’adressage au peroxysome est reconnu par une protéine soluble qui va aller se fixer sur la membrane du peroxysome et se fixer à une troisième protéine. - Quand le peptide est retiré, dans le peroxysome, la protéine soluble est libérée dans les peroxysomes. 4 – Voies différentes d’incorporation des protéines de la membrane et de la matrice du peroxysome. - Catalase : Situé dans les Peroxysomes. 5 - Biogénèse et division des peroxysomes. - On pense que les peroxysomes viennent du RE parce qu’on a des protéines similaires dans les membranes des 2 organites. - Stress oxydant : On a + de péroxysomes. IV – Le transport à partir du Réticulum Endoplasmique (RE.) A) Réticulum endoplasmique granulaire & lisse - C’est un compartiment labyrinthique qui envahit toute la cellule. Il est entouré d’une membrane de lipides qui ne laisse pas passer les protéines hydrophiles. - Dans une cellule, les membranes du RE constituent la moitié des membranes cellulaire et sa lumière représente un peu de 10% du Volume total. - Il existe 1 milliard de lipides dans chaque cellule. - Le RE est composé du REG (Réticulum endoplasmique Granuleux) et REL (Réticulum Endoplasmique Lisse) qui sont connectés par un RE de transition. 1 - Le REG - Le REG est le site de détoxification des molécules hydrosolubles. Ce RE est présent dans les hépatocytes (Cellules du Foie) notamment car elles ont un fort pouvoir détoxifiant. Ces cellules servent également (entre autre) à la formation des lipides. - Ce REG est dit « granuleux » car il présente une surface non plane de par la présence de ribosomes. 2 - Le REL - Le REL (ou Réticulum Sarcoplasmique) est un lieu de : - Séquestration des ions Ca2+. - Communication entre les cellules. - Le REL est visualisable en ME. Il présente une distribution différente du REG car il a une forme d réseau de de filaments allongés. - Le RE se présente comme un réseau qui prend beaucoup de place dans la cellule. Il est associé aux MT (eux même associés à des moteurs moléculaires – Dynéine et Kinésine - qui permettent les mouvements du RE.) 3 – Séparation possible du REL et du REG par Ultracentrifugation. - On peut séparer les composants du RE par fractionnement. On va donc casser une cellule, ce qui va fragmenter nos composants en Microsomes.( Microsomes : Petites vésicules lipidiques de 10 nm de diamètre qui se forment par dislocation du RE. - Les Microsomes peuvent se présenter sous 2 formes : - Granulaires : On sait d’office que ce sont des vésicules provenant du RE. Il est Homogène. - Lisse : Les Microsomes lisses ont la même densité que d’autres vésicules qui ne proviennent pas du REL (Vésicule de sécrétion, Mitochondrie…) Il est Hétérogène. B) Synthèse des membranes par le RE. - La Majorité des Membranes lipidiques (Cellulaires, Organites…) sont synthétisées par des lipides provenant du RE. - Les lipides constituent 50% de la masse totale d’une cellule animale. Il y a environ 1 milliard de lipides dans une cellule animale. 1 – Bicouche lipidique formée de molécules amphiphiles. - Les Lipides formant les membranes sont constitués d’acides gras (une longue chaine carboxylique de 14 à 24 carbones) liés à un groupement polaire. - Ces lipides font se répartir asymétriquement dans la membrane. - La Longueur des chaines carbonées et leur insaturation vont avoir une influence sur la fluidité des membranes. Plus le nombre de C est grand, plus la Rigidité de la membrane est importante. La présence des doubles liaisons en Cis (coude) influence sur l’épaisseur et la rigidité de la membrane. - La plupart des Lipides sont des Glycéro-Phospholipides qui sont constitués de - 2 acides gras liés à un Glycérol - Une chaine polaire (Groupement phosphate + molécule) est aussi attachée au Glycérol. Cette tête polaire présente une molécule qui peut comprendre un azote potentiellement participant à une fonction amine libre. - Les Phospholipides constitutif de la membrane : - sont associés au cholestérol qui s’ intercalent entre deux phospholipides. Molécule Stéroïde à 4 noyaux rigides reliés à une partie polaire. Il y a présence de groupements hydroxyles dans les noyaux du Cholestérol. - Mesure 3 nm de hauteur. - sont associés les uns à côté des autres. Pourquoi une bicouche lipidique ? - Les molécules polaires peuvent s’associer facilement des liaisons H. - Les molécules hydrophobes ne peuvent s’associer avec des liaisons H, celle-ci vont donc s’agréger entre elles par des interactions hydrophobes pour s’isoler du solvant en limitant la consommation d’énergie. 3 – Fluidité de la bicouche lipidique. - Formation de micelles ou de bicouche plane. - Cette bicouche va se replier et former la membrane cellulaire. Les membranes noires : Ce sont des bicouches lipidiques que l’on conserve sous forme non repliées à l’aide d’un dispositif particulier. - Les parties hydrophobes sont toujours en mouvement, - Le déplacement des Lipides : - Déplacement latérale : 106 fois par seconde. - Flip-Flop : Evénement rare. - L’insaturation des chaines carbonées rend la membrane plus fluide. - Le nombre de carbone, lui, régule la Rigidité de la membrane. 4 – Synthèse de la monocouche cytosolique sur le RE. - Le RE récupère des acides gras qui sont associé à des transporteurs. - Les transporteurs déposent les acides gras au sein de la couche externe de la membrane du RE. Où ils vont se transformer en Acétyl CoA. - Suite à cette transformation, une enzyme, la CoA transférase, va fixer les acides gras dans la bicouche : On a formation d’un acide Phosphatidique. - On ajoute la tête polaire à cet acide Phosphatidique Phospholipide crée. 5 – Quatre phospholipides majeurs dans les membranes plasmiques. - Choline - Ethanolamine - Sérine - Sphingo-myéline : Structure particulière formée à partir d’une Sérine sur laquelle est fixé un acide gras : On nomme cette structure une Sphingosine. Sur la Sphingosine, on a : - une fixation d’un deuxième acide gras sur la fonction amine - Une fixation d’une tête polaire via la fonction alcool. 6 – Concentrations de certaines protéines dans les radeaux lipidiques - Si on mélange plusieurs phospholipides, chacun d’entre eux va avoir des affinités plus ou moins importantes vis-à-vis des autres Phospholipides. Cette Hétérogénéité d’association engendre la formation des radeaux lipidiques (ou RAFT.) RAFT : petite région de la membrane plasmique enrichie en Sphingolipide et en cholestérol. - Ces Rafts sont des endroits de la membrane qui peuvent inclure des lipides particuliers. Ils sont enrichis en protéine que l’on ne retrouve pas ailleurs dans la cellule. 7 - Basculement asymétrique d’une couche à l’autre. - Pour équilibrer la composition en Phospholipide (du moins la composition naturelle, car la zone interne de la membrane plasmique ne présente pas la même compo. Lipidique que son analogue interne) il faut utiliser des enzymes qui vont faire basculer ces lipides. - Cette équilibre se fait par un basculement dans 2 sens différents selon la localisation du lipide a modifier : - La Scramblase va faire passer un lipide de la partie externe à la partie interne de la membrane. - La Flippase va faire passer un lipide de la partie interne à la partie externe de la membrane. - Parmi les Phospholipides qui sont accumulés dans la membrane plasmique, on trouve ceux qui ont une Sérine (charge négative) et qui créer un potentiel électrique de part et d’autre de la membrane. - La Phosphatidyl Sérine (Phospholipide dont la molécule fixé à l’acide Phosphatidique est le Sérine) doit être localisé sur la couche interne. Quand on doit avoir un phénomène d’Apoptose, on a passage de cette Phosphatidyl Sérine sur la membrane externe, ce qui va être en signal pour les macrophages qui vont dégrader cette cellule. 8 – Glycolipides présents à la surface de la membrane plasmique 8.1 - Portion Extracellulaire - Phosphatidyl choline - Sphingo-myéline - Glycolipide 8.2 - Membrane interne - Sérine - Inositol - Ethanolamine 9 – Transport des phospholipides à partir du RE vers le mitochondries. - La Mitochondrie doit être proche du RE pour prendre les phospholipides tout comme les Peroxysomes. - Les Transporteurs de Phospholipides vont prendre ces PL et les transporter du RE vers la Mitochondrie. C) Les protéines membranaires - 50% des membranes représente les Protéines qui ne sont pas toutes les mêmes selon la cellule et/ou organite considérés. - Parmi ces protéines, on va avoir notamment les récepteurs qui vont identifier les signaux (ions, hormones…) qui vont permettre l’analyse de l’environnement extra-cellulaire. 1 – Différentes association possibles d’une protéine à la membrane. - Différentes association des protéines avec la membrane. - Ancrage de la protéine à la membrane + Hélice alpha. - Plusieurs passages transmembranaires. - Canaux transmembranaires - Hélices amphiphile. - Ancrage à un acide gras (Myrisoylation.) - Association a des Phospholipides ancrées à la membrane - Association a une molécule déjà membranaire. - L’Ancre GPI (Glycosyl-Phosphatidyl-inositol) est une façon d’ancrer une protéine à la partie externe de la membrane cellulaire. - Cette ancre est parfois associée à un hexose (le mannitol) qui forme alors une espèce de Lipoprotéine. 2 – Parties transmembranaires de la protéine. 2.1 – Partie Amphiphile – Chaine α. - C’est la structure la plus présente dans les domaines transmembranaires. - C’est une structure contenant : - Une partie Hydrophobe qui va se fixer sur la membrane - Une partie Hydrophile qui va se tourner vers le Cytosol. 2.2 – Partie Hydrophobe - Quelques feuillets β - On peut également utiliser quelques feuillets béta pour ces passages membranaires Les porines par exemple, sont des récepteurs membranaires des bactéries (et mitochondriaux) qui ont la forme d’un baril (Voir la partie II/B/5/5.2 de ce cours.) et qui présente des passages membranaires par la présence de feuillet β. Exemple également du centre de réaction de la photosynthèse chez une bactérie. 2.3 – Partie Hydrophobe - Multiple feuillets β 3 – Prédiction de ces séquences par étude de répartition des aminoacides. - Etude du profil hydrophobie. 4 – Glycosylation fréquente des protéines transmembranaires - Les sucres on les retrouve toujours dans la surface externe car dans le Cytosol, on a un milieu réducteur qui empêche la formation des structures protéiques qui interagisse avec les oses. 5 – Milieu oxydant dans la lumière du RE et réducteur dans le Cytosol. 6 – Mobilité des protéines insérées dans la membrane - Exemple de la GFP que l’on va coupler à une protéine dont on veut étudier la mobilité. On va faire une FRAP (= Photo-blanchissement) et observer la réapparition de la protéine dans le compartiment. 7 – Association de certaines protéines membranaires au cytosquelette. - Lien physique entre la membrane et le cytosquelette pour les mouvements cohérents de cette cellule. - Il existe des protéines (La Spectrine par exemple) qui permettent le continuum d’interaction entre le cytosquelette (ici le Filament d’Actine) et la membrane. D) Transport des protéines à travers la membrane du REG 1 – Mise en évidence de protéine dans le REG - Le REG est une composante du RE contenant les Ribosomes sous forme attachés. Ces derniers peuvent être sous forme libre si leurs fonctions le nécessitent. - Ce REG est un passage obligé des protéines. Mise en évidence de ceci par centrifugation puis incubation des microsomes avec des protéases (enzymes destructrices des protéines libres.) On remarque, après ces phases préliminaires et après un traitement au détergent (destruction de la membrane du REG), qu’il existe des protéines au sein mêmes des microsomes. - Toutes les protéines contenues dans le REG détiennent un peptide signal qui leur permettent leur synthèse au sein de la lumière du REG. - Une fois synthétisées, ces protéines peuvent rester dans le RE ou bien en sortir et se diriger vers d’autres lieux. 2 – Nécessité d’un peptide signal. Comme dit précédemment, ce peptide signal sert à la fixation de l’ARNm sur le REG pour la traduction dans la lumière du REG. - Ce peptide signal est le plus souvent localisé en N-term. 3 – Nécessité d’une particule de reconnaissance du signal. - Cette particule est une multi-protéine cytoplasmique qui permet la synthèse dans le REG de la protéine par reconnaissance du peptide signal et arrimage du complexe (Ribosome + ARNm) vers le REG. La particule de reconnaissance présente un récepteur qui lui est spécifique sur le REG. - Pour conclure, pour qu’un ARNm soit traduit dans le REG, il faut : - Un peptide signal qui va le joindre au RE - Des ribosomes fixés au RE. - Des particules de reconnaissance. - Les Protéines SRP sont des protéines de reconnaissance du signal. 4 – Structure des protéines SRP - Cette famille de Protéine de reconnaissance est constituée de 6 protéines différentes liées à un ARN (7 sl) - Les protéines SRP vont reconnaitre le peptide signal et bloquer la traduction. Elles vont arrimer le complexe jusqu’au REG où la néo-protéine va pouvoir passer la membrane via un translocon (=pore protéique). - Ce pore permet une perméabilité gérée par le bouchon central et une ouverture latérale ce qui a une importance pour la synthèse des protéines membranaires. - Lors de la traduction, des peptidases vont cliver le peptide signal et libérer la protéine. Le translocon va se fermer une fois que la séquence signale se sépare du translocon pour se retrouver dans le cytoplasme. - Selon le peptide signal porté par la protéine, on va avoir un accrochage ou pas du ribosome au REG. 5 – Protéines transmembranaires - Orientation de la protéine. - Au niveau du cerveau, on trouve des protéines qui présentent plusieurs domaines transmembranaires (7 hélices α hydrophobes.) 5.1 – Orientation du N-term dans la lumière du REG. - Premier peptide signal qui permet une première synthèse d’une partie de la protéine dans la lumière. - Deuxième peptide signal (« PS d’arrêt ») qui rester bloquer au sein de la bicouche. Le reste de la protéine va donc être traduit en dehors du RE. Les ribosomes se détachent et finissent la synthèse dans le cytosol. 5.2 – Orientation avec le C-term dans la lumière du REG. - On fait pareil que précédemment, sauf que le peptide signal est localisé au milieu de la protéine synthétisée. Dès lors, on va avoir une première synthèse cytosolique suivi d’une synthèse dans la lumière du REG. 6 – Devenir des protéines - Ces protéines synthétisées peuvent : - Rester dans le RE par la présence d’un peptide de rétention de la protéine (KDEL) - Se déplacer vers l’Appareil de Golgi où les protéines pourront : - Rester dans l’ADG - Aller dans les Lysosomes via les Endosomes. - Suivre des voies de sécrétion constitutives et régulées vers la membrane plasmique. - Rester Transmembranaires. 7 – Ce qui se passe dans la lumière du RE lorsque la protéine est synthétisée. 7.1 – Mise en structure et MPT - Il existe des protéines chaperons dans le REG qui vont permettre la conformation correcte de ces protéines. - Les Protéines subissent au sein de ce REG différentes MPT : - O-Glycosylation : Par action d’une Glycosyl-Transférase sur Serine, Thréonine et Proline. - N-Glycosylation : (Dans l’ADG) Par action sur les séquences protéiques type : N-X-S ou N-X-T 7.2 – Relarguage dans le Cytosol et Vérification de la bonne conformation - Les protéines une fois correctement achevées vont subir l’action d’une enzyme (la Calnexine – Protéine associée au translocon) qui va vérifier sa bonne conformation dans l’espace avant de la relarguer dans le cytosol. - Lorsque les protéines ont adoptées une mauvaise conformation, La Calnexine envoie la protéine vers une Glycosyl Transférase qui va fixer un ose à la protéine. L’ose (Glucose) est ainsi relié à la séquence polypeptidique via un groupement hydrophobe et va devoir subir une nouvelle prise en charge par le chaperonnes pour adopter une structure convenable et être libérer dans le cytosol par la Calnexine. Après plusieurs cycles, la protéine est dégradée par libération dans le cytosol via le translocon, fixation à l’ubiquitine & arrimage vers le Protéasome. Ce système de dégradation des protéines formées dans le RE est appelé le système ERAD. 7.3 – Système de Régulation de la synthèse protéique. - Lorsqu’il y a trop de protéines formées dans le noyau, on va avoir un signal envoyé par le noyau qui va indiquer la nécessité d’un « renfort » de protéine chaperons. Ce signal déclenche le système UPR. - Ce système de régulation s’appuie sur l’’action de 3 complexes protéiques : - IRE 1 : Protéine de signalisation entre le RE et le Noyau. Joue sur l’épissage d’un gène UPR - PER-C : Kinase Bloque les ARNm sauf des protéines qui interviennent dans le système UPR. - ATF : Activateur du Facteur de Transcription n°6. Augmente la transcription des gènes UPR.
- Les protéines peuvent se fixer à la membrane via une Glycosyl-Phosphatidyl-Inositol (=GPI) qui va d’abord fixer la membrane puis fixer la protéine. - Pathologie liées V - Mécanismes moléculaires du transport par des vésicules et maintien de la diversité des différents compartiments. A) Principe du transport, Problématique et question B) Stratégie d’étude du transport par les véhicules 1 – Approche génétique 2 – Approche biochimique 3 – Approche dynamique – Etude de la GFP. C) Plusieurs types de couvertures de vésicule. - Lorsque les protéines sont transportées par des vésicules, celles-ci sont recouvertes de protéines de transport qui forme un « manteau » de différente nature selon le type de protéine qui le forme. - On peut dès lors, à partir de sa composition protéique, déterminer le lieu où se trouve le manteau et donc la vésicule qu’il entoure. 1 – Vésicules recouvertes de Clathrine. - Ce sont des protéines qui s’assemblent et initie la courbe de la membrane pour former une cage polyhédrique et former une la vésicule. 2 – Vésicules recouvertes de Protéines COP I ou COP II. - Tout comme les Clathrines, les protéines COP I et COP II initie la courbure de la membrane. - Ces protéines sont retrouvées sur des vésicules sphériques (u tubules) localisée entre le RE et l’ADG. - Leur diamètre est d’environ 100 nm. 3 – Différents types de couverture - COP I : Utilisés pour les vésicules orientées du RE ADG - COP II : Utilisés pour des vésicules orientées de ADG RE. - Clathrine : Utilisés dans les mécanismes d’endocytose. Pré-Rappels sur l’Endocytose : Membrane plasmique Endosome Organites. D) Mécanisme de formation de vésicules recouvertes 1 – Structure de la couverture de Clathrine. - La Clathrine est une protéine de transport vésiculaire qui - possède 3 chaines lourdes + 3 chaines légères. - forme un Triskèle. - Interagit avec d’autre protéine de Clathrine pour former une cage polyhédrique. 2 – Rôles des Phospho-Inositides et PIP de la membrane. - L’inositol est un élément susceptible d’être phosphorylé (en 3’ ou 4’) par des enzymes qui sont caractéristiques d’endroits précis de la cellule. Dès lors, les différentes formes phosphorylées de l’inositol sont caractéristiques de la région membranaire où se trouve l’inositol. 3 – Assemblage et désassemblage de la couverture de Clathrine. - Récepteur membranaire qui fixe la cargaison et qui interagit avec des molécules d’Adaptine qui font le lien entre cargaison et Clathrine. - L’attachement des Clathrines entraine un début d’incurvation de la membrane soit la formation de la vésicule. - Un fois la vésicule formée, celle-ci est toujours reliée à la membrane par un pédoncule. Ce dernier sera clivé par une Dynamine (une GTPase) qui va libérer la Vésicule de la membrane mère. La Dynamine a été découverte par une approche génétique via la Drosophile. E) Les Vésicules recouvertes de COPI et COP II. F) Mécanismes moléculaires de transport par les véhicules. 1 – Assemblage des couvertures contrôlés par des GTPases monomériques. - Nécessité du couplage GTP/GDP avec implication des protéines G. Les protéines G impliquées peuvent se lier à la membrane SAUF lorsqu’elles sont liées au GDP. Liée au GDP : Pas de fixation ; Liée au GTP : Fixation. La présence ou l’absence de liaison (et donc l’absence ou la présence de liaison à la membrane) est due à l’intervention de GEF transmembranaire. - Une fois fixées, les protéines G vont recruter les protéines COP II qui vont-elles-même recruter d’autre protéines qui vont se fixer à des récepteurs de cargaison. |
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