Peptides : enchaînement d'un nombre d'aminoacides inférieur à 50. Parmi ceux-ci, on parle d'oligopeptides pour un nombre d'aminoacides inférieur à 10 et de polypeptides pour un nombre supérieur à 10.
Protéines : enchaînement d'un nombre d'aminoacides au-delà de 50.
Formation de la liaison peptidique
Lorsqu'une cellule vivante synthétise une protéine, le groupe carboxyle d'un acide aminé réagit avec le groupe amino d'un autre acide aminé pour former une liaison peptidique (CO—NH). Le groupe carboxyle du deuxième acide aminé réagit de la même façon avec le groupe amino d'un troisième, et ainsi de suite, jusqu'à la formation d'une chaîne, ou peptide, qui peut contenir de deux à plusieurs centaines d'acides aminés. Les deux aminoacides aux extrémités de la chaîne sont appelés : N-terminal pour celui qui a sa fonction α-aminée libre et C-terminal pour celui qui a sa fonction α-COOH libre.
Hydrolyse de la liaison peptidique
La liaison peptidique est très stable, son hydrolyse spontanée est quasiment nul ; mais elle peut être hydrolysée par voie chimique ou enzymatique.
L'hydrolyse chimique peut être complète ou spécifique :
L'action de l'acide chlorhydrique (HCl) 6M sur un peptide, à ébullition pendant au moins 24 heures, aboutit à un hydrolysat contenant les aminoacides. Cependant, certains acides aminés comme le tryptophane peuvent être détruits.
Certains réactifs hydrolysent une liaison peptidique avec une spécificité sur un des aminoacides participant à la liaison. Par exemple, le bromure de cyanogène (BrCN) hydrolyse la liaison peptidique du côté carboxyle de la méthionine et le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de la cystéine.
L'hydrolyse enzymatique des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes protéolytiques (ou protéases ou encore peptidases) qui sont des hydrolases. La spécificité principale de ce groupe d'enzymes est l'hydrolyse des liaisons peptidiques. Leur spécificité secondaire permet de les classer en deux groupes :
Exopeptidases : Ces enzymes n'hydrolysent que la première liaison peptidique (aminopeptidase) ou la dernière liaison peptidique (carboxypeptidase) en libérant l'aminoacide terminal. Bien évidemment, le processus recommence sur le peptide amputé d'un aminoacide (un temps d'hydrolyse court permet de libérer un seul aminoacide).
Endopeptidases : Ces enzymes hydrolysent les liaisons peptidiques internes entre deux aminoacides i et (i+1) selon leur spécificité (spécificité du résidu en position i ou i+1). L'hydrolyse d'un peptide par une endopeptidase donnera plusieurs fragments peptidiques : si on a m coupures (m liaisons peptidiques hydrolysées), le peptide sera dégradé en (m+1) fragments peptidiques.
Protéines
Une protéine, aussi appelé protide, est une macromolécule composée par une chaîne (ou séquence) d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques (Figure 3). En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient plus de 50 acides aminés.
Classification des protéines
Plusieurs bases sont utilisées pour la classification des protéines : leur composition chimique, leur rôle biologique dans l'organisme et leur solubilité.
En fonction de leur composition chimique, les protéines peuvent être réparties en deux groupes : les holoprotéines et les hétéroprotéines. Les holoprotéines, ou protéines simples, contiennent exclusivement des acides aminés. On les divise en protamines, histones, gluténines, prolamines, albumines, globulines et scléroprotéines. Les hétéroprotéines contiennent en plus des acides aminés, une partie non protéique, appelée groupement prosthétique et qui joue un rôle important dans la fonction de la protéine. En fonction du type du groupement prosthétique, ces protéines sont de nouveau divisées en nucléoprotéines, lipoprotéines, glycoprotéines, phosphoprotéines, hémoprotéines, flavoprotéines et métalloprotéines. Les ions métalliques les plus retrouvés dans les métalloprotéines sont le fer, le zinc, le calcium, le molybdène et le cuivre.
En fonction de leur rôle biologique dans l'organisme, on distingue deux grandes classes des protéines : les protéines fibreuses et les protéines globulaires. Les protéines fibreuses sont trouvées dans les tissus et les éléments de structure comme les muscles, les os, la peau, les composants ou les membranes cellulaires. Elles accomplissent des tâches structurelles et se composent d’unités aux structures secondaires simples et répétitives (hélice alpha et feuillet bêta). Le collagène et la kératine sont des protéines fibreuses présentant une conformation en hélice alpha, la fibroïne de soie (protéines fibreuses) a une conformation en feuillet plissé bêta. Les protéines globulaires jouent un rôle essentiel dans le métabolisme et remplissent plusieurs autres fonctions. Les enzymes, un groupe de protéines possédant une activité catabolique hautement spécifique, constituent un sous-groupe essentiel des protéines globulaires. Les autres protéines globulaires sont les hormones (insuline par exemple), les protéines motrices (par exemple, la myosine du muscle), les protéines de transport (hémoglobine), les protéines de l’immunité dans le sang des animaux vertébrés (par exemple, immunoglobuline) et toutes les protéines principales de stockage (protéines de réserve) comme la glycinine du soja et l’ovalbumine de l’œuf.
En fonction de leur solubilité, on distingue les protéines solubles et les protéines insolubles. Les protéines solubles sont divisées en deux groupes : les protéines solubles dans l'eau pure (comme l'albumine) et les protéines qui ne se dissolvent qu’en présence de sels neutres ou dans un milieu légèrement acide ou faiblement alcalin (comme les globulines). Quant aux protéines insolubles, comme les scléroprotéines, elles sont insolubles dans tout milieu aqueux.
Structure des protéines
Chaque protéine est formée d'une séquence linéaire de plusieurs acides aminés. Cette séquence (par exemple : Lys-Ala-Ile-Thr-...) détermine ce qu'on appelle «la structure primaire» de la protéine . Toutefois, une protéine ne garde jamais une forme strictement linéaire. L'énergie contenue dans les liaisons hydrogène, les ponts disulfures, l'attraction entre les charges positives et négatives, et les radicaux hydrophobes ou hydrophiles, imposent à la protéine une structure secondaire, principalement en hélice ou en feuillet. Les molécules deviennent encore plus compactes en adoptant une structure tertiaire. Lorsqu'une protéine est constituée de plus d'une chaîne polypeptidique, comme l'hémoglobine et certaines enzymes, on dit qu'elle a une structure quaternaire (Figure 4).
Dénaturation de la structure des protéines
La structure des protéines est très sensible aux traitements physico-chimiques. De nombreux procédés peuvent conduire à la dénaturation des protéines en affectant les structures secondaire, tertiaire et quaternaire. Les traitements physiques pouvant induire une dénaturation sont le chauffage, le refroidissement, les traitements mécaniques, la pression hydrostatique et les radiations ionisantes . Les interactions avec certains produits chimiques peuvent également dénaturer les protéines : acides et bases, métaux et hautes concentrations salines, solvants organiques, etc.
La dénaturation des protéines est un processus complexe qui induit des changements de conformation (structures secondaire, tertiaire et quaternaire) importants. Au cours du processus de dénaturation, des intermédiaires partiellement instables peuvent apparaître. Chaque modification de structure de la protéine native est appelée dénaturation. La dénaturation des protéines peut être réversible ou irréversible. Les effets de la dénaturation sont variés :
Modification de la solubilité liée à une exposition différente des unités peptidiques hydrophiles ou hydrophobes,
Modification du pouvoir de rétention d’eau,
Perte d'activité biologique par exemple pour les enzymes,
Augmentation du risque de dégradation chimique à cause de l'exposition des liaisons peptidiques moins stables,
Modification de la viscosité des solutions,
Modification ou perte des propriétés de cristallisation.
Exemples de protéines
Histones
Les histones sont des protéines globulaires à caractère basique dû à la présence de forte proportion de lysine et d’arginine. On les rencontre associées aux ADN du noyau des cellules somatiques (cellules qui ne concerne pas la reproduction). Les histones sont solubles dans l'eau et non coagulables par la chaleur. Leur point isoélectrique (PI) est compris entre 10 et 12.
Protamines
Les protamines sont des protéines de faible poids moléculaire, riches en acides aminés basiques de type arginine et ne contiennent ni soufre ni acides aminés aromatiques. Elles se trouvent associées aux ADN des poissons et des végétaux. Les protamines sont solubles dans l'eau et non coagulables par la chaleur. Leur PI est compris entre 10 et 12.
Prolamines et gluténines
Les prolamines et les gluténines sont des protéines spécifiques aux végétaux et sont rencontrés particulièrement dans les grains de céréales où elles constituent une partie des substances protéiques de réserve.
Les prolamines sont riches en proline, en aspartate et en glutamate, mais pauvres en lysine et en tryptophane. Leur richesse relative en coline leur attribue la propriété de solubilité dans l'alcool à 70%. La zéine de maïs, la gliadine de blé et l'hordéine de l'orge sont, par exemple, des prolamines. Grâce à leurs structures spiralées et élastiques, ces protéines apportent aux produits de boulangerie du moelleux et une excellente cuisson. Les protéines de la famille des prolamines constituent la fraction toxique chez les intolérants au gluten et principalement l'alpha-gliadine qui est présente dans le froment.
Taux des prolamines dans les céréales
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Céréales
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Prolamines
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Taux (%)
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Avoine
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Avénine
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16
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Blé (froment)
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Alpha-gliadine
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69
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Maïs
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Zéine
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55
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Millet
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Panicine
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40
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Orge
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Hordéine
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46-52
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Riz
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Orzénine
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5
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Seigle
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Sécaline
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30-50
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Les gluténines ont une composition voisine à celle des prolamines et se distinguent par les proportions contenues en glutamate (un peu moindre dans les gluténines) et en lysine (un peu élevée dans les gluténines). Elles sont insolubles dans l'eau, mais solubles dans les acides et alcalins dilués.
Le gluten (la masse protéique élastique restante après extraction de l’amidon du blé) qui est le constituant principale de la partie protéique des céréales (85% de la quantité des protéines du blé) et un facteur de leur aptitude à la panification, est constitué de ces deux protéines : prolamines et gluténines.
Albumines et globulines
Les albumines et les globulines sont des protéines globulaires (sphéroprotéines) qui se trouvent, aussi bien chez les animaux que chez les végétaux.
Les albumines sont riches en acides glutamique (glutamate), en acide aspartique (aspartate), en lysine et en leucine, mais pauvres en tryptophane. Elles ont un poids moléculaire compris entre 50.000 et 100.000 et un point isoélectrique situé dans la zone acide (PI < 7). Les albumines sont solubles dans l'eau, coagulables par la chaleur et précipitent par addition de sulfate d’ammonium entre 66% et 100% de saturation. L'ovalbumine du blanc d'oeuf, le lactalbumine du lait et la léguméline des légumineuses sont, par exemple, des albumines.
Les globulines sont des protéines qui contiennent toute la série des acides aminés et sont particulièrement riche en glutamate et en aspartate. Les globulines sont insolubles dans l’eau pure mais solubles dans les solutions salines diluées. Elles précipitent par addition de sulfate d’ammonium à 50% de saturation. Ce sont souvent des glycoprotéines ou des lipoprotéines. L'ovoglobuline du blanc d'oeuf et le lactoglobuline du lait sont, par exemple, des globulines.
Caséines
La caséine est une phosphoprotéine riche en lysine (l'un des acides aminés essentiels). Dans le lait, elle se présente sous forme de phophoscaséinate de calcium et représente environ 80% de sa matière protéique et y est présente sous la forme de microparticules en suspension, encore appelées micelles. La caséine est coagulable en milieu acide et par la présure. C'est à la caséine que l'on doit le caillé des fromages (action des ferments et de la présure) et des yaourts (actions des ferments).
À l'état sec, la caséine se présente sous forme d'une poudre blanche, amorphe, insipide et inodore. La caséine se dissout peu dans l'eau, largement dans les solutions alcalines ou dans les acides fort.
Fibroïnes
La fibroïne est une protéine fibreuse riche en glycine et en alanine, mais aussi en sérine et en tyrosine. On la trouve, par exemple, dans la soie et la toile d'araignée.
Kératines
La kératine est une protéine résistante et fibreuse, riche en proline et en cystéine, constituant le matériau principal des téguments (tissus externes de revêtement, comme la peau) et des phanères (productions des épidermes, comme les poils, les ongles, les écailles, les plumes, le bec, les cornes et les sabots) des animaux.
La résistance des fibres de kératine est également mise à profit en industrie pharmaceutique. De nombreuses gélules sont en effet entourées d’une enveloppe protectrice constituée de kératine, qui présente la particularité de ne pas être dissoute par les sucs digestifs, mais seulement par les enzymes intestinales, permettant ainsi de mieux cibler le médicament.
Collagènes
Le collagène est la protéine la plus abondante chez les vertébrés. Il se trouve dans les os, la peau, les tendons et les cartilages. Sa molécule contient habituellement trois longues chaînes polypeptidiques, composées chacune d'environ mille acides aminés. Ces chaînes s'enroulent en une triple hélice régulière, responsable de l'élasticité de la peau et des tendons.
En solution aqueuse et sous l'action du chauffage, le collagène se transforme en gélatine. La gélatine est une substance soluble dans l'eau et donne une solution visqueuse. Outre son utilisation comme colle, la gélatine est utilisée comme gélifiant dans les industries agroalimentaires.
Dégradation des protéines
Contrairement à la dénaturation qui n'affecte que les structures quaternaire, tertiaire et secondaire des protéines ; la dégradation quant à elle touche la structure primaire des protéines et aboutit par conséquent à la formation d'autres produits, parfois indésirables. La dégradation des protéines peut être de nature chimique ou enzymatique.
Dégradation chimique des protéines
La dégradation chimique des protéines peut se produire au cours des processus technologiques ou de préparations culinaires. Les dégradations les plus connues sont :
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